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Fontes alimentares

As fontes alimentares contribuem para a saúde do nosso organismo que são: óleos de oliva, canola, abacate, frutas oleaginosas, azeitonas, castanhas nozes e amêndoas são fontes de ácido, principal representante dos Ácidos Graxos Monoinsaturados (AGMI).
Principais fontes alimentares
As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos. A combinação mais adequada de fontes de proteína para cada pessoa depende da região, da acessibilidade, do custo econômico, do tipo de aminoácidos e do equilíbrio nutricional, assim como do próprio paladar. Embora alguns alimentos sejam fontes ricas em determinados aminoácidos, o seu valor para na nutrição humana é limitada devido à sua pouca digestibilidade, a fatores anti-nutricionais, à levada quantidade de calorias, ao colesterol ou à densidade mineral.
A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. Entre as fontes vegetais ricas em proteína estão os legumes, nozes, sementes e fruta. Os legumes têm maior concentração de aminoácidos e são fontes mais completas de proteína do que os cereais e os cereais integrais. Entre os alimentos vegetarianos com concentração de proteínas superior a 7% estão a soja, lentilhas, feijão vermelho e branco, feijão-frade, feijão-da-china, grão-de-bico, feijão-verde, tremoço, amêndoa, castanha-do-brasil, cajueiro, noz-pecã e sementes de secamos, de abóbora, de algodão e de girassol.
Entre os alimentos de base que constituem uma fonte pobre em proteínas estão raízes e tubérculos como o inhame, mandioca e batata-doce, os quais contêm apenas entre 0 e 2% de proteínas. A fruta, embora seja rica noutros nutrientes essenciais, é uma fonte relativamente pobre de aminoácidos. A banana-da-terra é também pobre em proteínas. Para uma alimentação saudável, os alimentos básicos com baixo teor de proteína devem ser complementados com alimentos com proteínas completas e de qualidade, sobretudo durante o desenvolvimento das crianças.
A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. Os aminoácidos mais limitados são a lisina, a treonina e os aminoácidos com enxofre. A tabela em anexo mostra os mais importantes grupos alimentares que constituem fontes de proteínas, sob uma perspectiva mundial. Também lista o desempenho de cada grupo enquanto fonte dos aminoácidos mais limitados, em valores de miligramas de aminoácido limitado por cada grama de proteína total nesse alimento.

Dietas Proteicas 

As deitas de alto teor protéico podem ajudar a perder peso ao fazer com que a pessoa sinta ceia mais rapidamente. Na maioria das pessoas saudáveis, este tipo de dietas não apresenta riscos para a saúde, sobretudo se for seguida durante um curto período de tempo. No entanto, os riscos a longo prazo estão ainda em estudo. O recurso prolongado a este tipo de dieta, geralmente associadas com a limitação do consumo de hidratos de carbono, pode causar insuficiências nutricionais a falta de fibras, o que por sua vez provoca dores de Cabeça e obstipação. Algumas destas dietas baseiam-se no aumento do consumo de carne vermelha e laticínios gordos, o que aumenta o risco de doenças cardiovasculares. As escolhas mais saudáveis para uma dieta de alto teor protéico incluem proteína de soja, feijão, nozes, peixes, aves de criação sem pele, carne de porco e lacticínios magros, devendo ser evitadas as carnes vermelhas e processadas. 

Síntese Biossíntese

As proteínas são produzidas a partir de aminoácidos usando informação codificada nos genes. Cada proteína tem a sua própria sequência de aminoácidos que é especificada pela sequência de nucleótidos do gene que codifica a proteína. O código genético é um grupo de conjuntos com três nucleóticos cada um, denominados codões. Cada uma das combinações de três nucleótidos designa um aminoácido. Por exemplo, AUG (Adenina-uracilo-guanina) é o código para metionina. Uma vez que o ADN contém quatro nucleótidos, o número total de codões possíveis é de 64. Por esse motivo, existe alguma redundância no código genético, havendo alguns aminoácidos que são especificados por mais de um cordão. Os genes que são codificados no ADN são inicialmente transcritos para prá-ARN mensageiro (ARNm) por proteínas como a ARN-polimerase. A maior parte dos organismos processa em seguida o pré-ARNm, usando várias formas de modificação pós-transcricional, formando assim o ARNm amadurecido, o qual é então usado como molde para síntese protéica feita pelo ribossoma. Nos procariontes, o ARNm tanto pode ser utilizado assim que é produzido, como ser ligado a um ribossoma depois de se ter afastado do nucleoide. Por outro lado os eucariontes produzem ARNm no núcleo celular, o qual se dá a síntese protéica. A velocidade de síntese protéica é maior nos procariontes do que nos eucariontes, podendo atingir os 20 aminoácidos por segundo.
O processo de síntese de uma proteína a partir de uma molde de ARNm é denominado tradução. O ARNm é carregado no ribossoma, no qual são lidos três necleóticos de cada vez. A leitura é feita fazendo corresponder cada codão com seu anticodão situada numa molécula de ARN transportador (ARNt), a qual transporta o aminoácido correspondente ao cordão por si reconhecido. A enzima aminoacil-TRNA sintetase carregada as moléculas do ARNt com o aminoácido correto. As proteínas são sempre sintetizadas a partir do N-terminal em direção em direção ao C-terminal.
O tamanho de uma proteína sintetizada pode ser medido através do número de aminoácidos e da sua massa molecular total, valor que é geralmente expresso em daltons (Da) sinônimo de unidade de massa atômica. As proteínas das leveduras, por exemplo, têm em média um comprimento de 4666 aminoácidos e 53 kDa de massa. As maiores proteínas conhecidas são as titinas, com quase 3000 kDa de massa molecular de 27 000 aminoácidos de comprimento.

Síntese Química 

As proteínas curtas podem também ser sintetizadas quimicamente através de uma série de métodos denominados síntese de peptídeos, os quais por base técnicas de síntese orgânica de elevado rendimento na produção de peptídeos. A síntese química permite a introdução de aminoácidos não naturais nas cadeias de peptídeos. Estes métodos são úteis em laboratórios de bioquímica e biologia celular, embora não se adequem à produção comercial. A síntese química não é eficiente para polipeptídeos maiores do que 300 aminoácidos e as proteínas sintetizadas podem não assumir imediatamente a sua estrutura terciária. Grande parte dos métodos do síntese química realiza-se a partir do C-terminal em direção ao N-terminal, ao contrário da reação biológica natural.

Proteínas Estruturais 

As proteínas estruturais conferem rigidez a componentes biológicos que, de outra forma, seriam apenas fluidos. A maior parte das proteínas estruturais são proteínas fibralares; por exemplo, o colagénio e a elastina são componentes fundamentais do tecido conjuntivo, como a cartilagem, enquanto a queratina está presente em estruturas duras como o cabelo, unhas, pernas, cascos e algumas carapaças animais. Algumas proteínas globulares podem também desempenhar funções estruturais; por exemplo, a actina e a tubulina são globulares o solúveis enquanto monômeros, mas são capazes de polimerizar nas fibras rígidas e longas que formam o citoesqueleto, o qual permite à célula manter a sua forma e tamanho. Outras proteínas que têm funções estruturais são as proteínas motoras como a miosina, cinesina e a dineína, as quais são capazes de gerar força mecânica, como a que contrai os músculos. Estas proteínas são cruciais para motilidade de organismos unicelulares e dos espermatozoides dos organismos multicelulares que se reproduzem através de reprodução sexuada.

Doenças Proteicas 

A acumulação de proteínas mal enveladas pode causar doenças amilóides, um grupo de várias doenças comuns, entre as quais a doenças de Alzheimer, doença de Parkinson e doença de Huntington. O risco destas doenças aumenta significativamente com a idade. À medida que o ser humano envelhece, o equilíbrio da síntese, enovelamento e degradação das proteínas vai sofrendo distúrbio, o que provoca a acumulação de proteínas mal enoveladas em agregados. No entanto, as doenças causadas pela agregação de proteínas mal enoveladas não são exclusivas do sistema nervoso central e podem-se manifestar em tecidos periféricos, como no caso da diabetes mellitus tipo 2, cataratas hereditárias, algumas formas de aterosclerose, distúrbios relacionados com a hemodiálise denominam-se amiloifogénicos e todas estas doenças têm em comum a expressão de uma proteína fora do seu contexto normal. Em todas estas doenças, a agregação de proteínas pode ser causada por mero acaso, por hiperfosforilação protéica, por mutações que tornam a proteína instável ou ainda pelo aumento desregulado ou patológico da concentração de algumas destas proteínas entre as células. Estes desequilíbrios na concentração podem ser causados por mutações dos genes amiloidogénicos, alterações na sequência de aminoácidos da proteína ou por deficiências no proteassoma.

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Fonte: Empresas de sucesso - Fontes alimentares. Pesquisa: Fabiano Rodrigues. Disponível em: http://www.empresasdesucessos.com/2016/06/fontes-dietas-alimentares.html


Referências e Bibliografia 
1* VERNON, Young; Peter Pellett. (1994). "Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition". American Journal of Clinical Nutrition 59 p. 1203S-l2S.
2* REYNAUD, E. . (2010). "Protein Misfolding and Degenerative Diseases". Nature Education 3 (9).
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